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Inhaltsverzeichnis

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Titel

Impressum

Vorwort

Teil I: Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren

1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen
1. 1.1 Carboanhydrasen
2. 1.2 Alkoholdehydrogenase
3. 1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase
4. 1.4 Nicht katalytische Zinkzentren
5. 1.5 Literatur
2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe
1. 2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel
2. 2.2 Molekülbau von Urease
3. 2.3 Ureasekatalysezyklus
4. 2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat
5. 2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE
6. 2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum
7. 2.7 Literatur
3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs)
1. 3.1 -Reduktion
2. 3.2 Rubredoxin (Rd)
3. 3.3 Desulforedoxin (Dx)
4. 3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e^–-Übertragung
5. 3.5 Superoxidreduktasen (SORs)
6. 3.6 Literatur
4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren
1. 4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine
2. 4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin
3. 4.3 Rieske-Zentren
4. 4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale
5. 4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern
6. 4.6 Literatur
5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen
1. 5.1 Ein Blick in die Evolution
2. 5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine
3. 5.3 [3Fe-4S]-Cluster
4. 5.4 [4Fe-3S]-Cluster
5. 5.5 Aconitase
6. 5.6 IspG und IspH
7. 5.7 Radikal-SAM-Enzyme
8. 5.8 Literatur
6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD)
1. 6.1 -Disproportionierung
2. 6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs
3. 6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus
4. 6.4 Weitere SODs
5. 6.5 Literatur
7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme
1. 7.1 Isopenicillin-N-Synthase
2. 7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase
3. 7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH)
4. 7.4 Literatur
8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor
1. 8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme
2. 8.2 Sulfitoxidase
3. 8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase
4. 8.4 Literatur
9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren
1. 9.1 Hämerythrin (Hr)
2. 9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO)
3. 9.3 Ribonukleotidreduktase
4. 9.4 Flavodieisenenzyme
5. Literatur
10 Bioliganden und Bindungsmodelle
1. 10.1 Histidin
2. 10.2 Aspartat und Glutamat
3. 10.3 Cysteinat
4. 10.4 Tyrosinat
5. 10.5 Methionin
6. 10.6 Porphyrinliganden
7. 10.7 Literatur
11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin
1. 11.1 O₂-Transport
2. 11.2 deoxyMb
3. 11.3 oxyMb
4. 11.4 MbCO
5. 11.5
6. 11.6 metMb
7. 11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb
8. 11.8 Literatur
12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC)
1. 12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase
2. 12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}⁶-Zentren
3. 12.3 Nitrophorine
4. 12.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO}⁷-Zentrum
5. 12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}⁷-Zentren
6. 12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC)
7. 12.7 Literatur
13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450
1. 13.1 Cytochrom c
2. 13.2 Häm-Katalase
3. 13.3 Cytochrom P450
4. 13.4 NO-Synthasen
5. 13.5 Literatur
14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu_A-Zentren
1. 14.1 Blaue Kupferzentren
2. 14.2 Plastocyanin
3. 14.3 Cu_A-Zentren
15 Aktivierung von O₂-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O₂-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität
1. 15.1 Hämocyanin (Hc)
2. 15.2 Tyrosinase
3. 15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO)
4. 15.4 CuZnSOD
5. 15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen
6. 15.6 Kupfer(III) in der Biochemie?
7. 15.7 Literatur
16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO)
1. 16.1 Galactose-Oxidase
2. 16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO)
3. 16.3 Literatur
17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O₂-freisetzende Komplex in Photosystem II
1. 17.1 Die fünf Zustände
2. 17.2 Die Struktur des Photosystems II
3. 17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus
4. 17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation
5. 17.5 Literatur
18 Hydrogenasen
1. 18.1 H₂-Aktivierung
2. 18.2 [NiFe]-Hydrogenasen
3. 18.3 [FeFe]-Hydrogenase
4. 18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd)
5. 18.5 Literatur
19 Nitrogenase
1. 19.1 N₂-Reduktion
2. 19.2 Molekülbau von Nitrogenase
3. 19.3 Katalysezyklus
4. 19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster
5. 19.5 Literatur
20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase
1. 20.1 Vitamin-B₁₂-Derivate
2. 20.2 Methioninsynthase
3. 20.3 Literatur
21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase
1. 21.1 CO₂-Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs
2. 21.2 Der C-Cluster in NiCODHs
3. 21.3 Der A-Cluster in NiCODHs
4. 21.4 Literatur
22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“)
1. 22.1 Xylose-Isomerase
2. 22.2 Literatur
23 Eisenstoffwechsel
1. 23.1 Metallstoffwechsel
2. 23.2 Transferrin
3. 23.3 Bakterielle Siderophore
24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle
25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7

Teil II: Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden

26 Strukturanalyse von Proteinen
1. 26.1 Kristallisation der Proteine
2. 26.2 Röntgenbeugung
3. 26.3 Röntgenstrukturanalyse
4. 26.4 Die Strukturverfeinerung
5. 26.5 Literatur
27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie
1. 27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie
2. 27.2 Technisches
3. 27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie
4. 27.4 Technisches
5. 27.5 Fluoreszenzlöschung
6. 27.6 Förster-Energie-Transfer
7. 27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie
8. 27.8 Zusammenfassung
9. 27.9 Literatur
28 Elektrochemie
1. 28.1 Allgemeine Grundlagen
2. 28.2 Cyclovoltammetrie
3. 28.3 Einfluss der Diffusion
4. 28.4 Reversible Systeme
5. 28.5 Quasireversible und irreversible Systeme
6. 28.6 Wichtige Kenngrößen
7. 28.7 Technische Details
8. 28.8 Pulsvoltammetrie
9. 28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie
10. 28.10 Square Wave Voltammetrie
11. 28.11 Theorie des Elektronentransfers
12. 28.12 Zusammenfassung
13. 28.13 Literatur
29 Theoretische Methoden
1. 29.1 Allgemeine Grundlagen
2. 29.2 Dichtefunktionaltheorie
3. 29.3 Beschreibung des Lösungsmittels
4. 29.4 Optimierung der Geometrie
5. 29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften
6. 29.6 Zusammenfassung
7. 29.7 Literatur
30 Resonanz-Raman-Spektroskopie
1. 30.1 Der Raman-Effekt
2. 30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie
3. 30.3 Technisches
4. 30.4 Anwendung
5. 30.5 Zusammenfassung
6. 30.6 Literatur
31 Röntgenabsorptionsspektroskopie
1. 31.1 Allgemeine Grundlagen
2. 31.2 Technisches
3. 31.3 Auswertung
4. 31.4 Anwendung
5. 31.5 Zusammenfassung
6. 31.6 Literatur
32 Mößbauer-Spektroskopie
1. 32.1 Allgemeine Grundlagen
2. 32.2 Technisches
3. 32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter
4. 32.4 Anwendung: Rieske-Proteine
5. 32.5 Zusammenfassung
6. 32.6 Literatur
33 Elektronenspinresonanzspektroskopie
1. 33.1 Allgemeine Grundlagen
2. 33.2 Technisches
3. 33.3 Spin-Bahn-Kopplung
4. 33.4 Hyperfeinkopplung
5. 33.5 Systeme mit einem Spin > 1/2
6. 33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine
7. 33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme
8. 33.8 Moderne Entwicklungen
9. 33.9 Zusammenfassung
10. 33.10 Literatur
34 Magnetische Messungen mit SQUID
1. 34.1 Allgemeine Grundlagen
2. 34.2 Technisches
3. 34.3 Anwendung
4. 34.4 Zusammenfassung
5. 34.5 Literatur

Sachverzeichnis

Endbenutzer-Lizenzvereinbarung

List of Tables

14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu_A-Zentren

Tab. 14.1 Abstände und Winkel in Plastocyanin aus Populus nigra; Cu–N ist der Mittelwert der beiden Abstände. Die Auflösung ist 1,06 Å (4DPC) und 1,00 Å (4DPB).

24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle

Tab. 24.1 Eisen(II): wenig stabile Komplexe in der Highspin-Form.
Tab. 24.2 Eisen(III): schwerlösliches Fe(OH)₃ lässt nur sehr stabile Komplexe zu.
Tab. 24.3 Kupfer(I): eine weiche Lewis-Säure in tetraedrischer Ligandsphäre.
Tab. 24.4 Kupfer(II): das Jahn-Teller-Ion.
Tab. 24.5 Mangan(II): wenig stabile Komplexe, variable Umgebung.
Tab. 24.6 Highspin-Mangan(III): ein weiteres oxidierendes Jahn-Teller-Ion.
Tab. 24.7 Highspin-Nickel(II): kristallfeldstabilisierte Oktaeder.
Tab. 24.8 Zink(II): eine Lewis-Säure auf der Hart-Weich-Grenze mit variabler Koordinationsfigur.

27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie

Tab. 27.1 Absorptionsmaxima und molare Extinktionskoeffizienten von ausgewählten Chromophoren und Übergangsarten.

List of Illustrations

1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen

Abb. 1.1 Humane CarboanhydraseII in 1,56 Å Auflösung (PDB-Eintrag 2VVA). Eine mit 0,9 Å hochaufgelöste Struktur wird in 3KS3 beschrieben.
Abb. 1.2 Das aktive Zentrum der in Abb. 1.1 dargestellten CO₂-beladenen hCA II.
Abb. 1.3 Das aktive Zentrum von hydrogencarbonatbeladener hCA II in 1,66 Å Auflösung (PDB-Eintrag 2VVB).
Abb. 1.4 Katalysezyklus für das Carboanhydrasezentrum.
Abb. 1.5 Das aktive Zentrum einer Cadmium-CA (PDB-Eintrag 3BOB, 1.45 Å Auflösung).
Abb. 1.6 Das aktive Zentrum von Pferdeleber-Alkoholdehydrogenase mit Pentafluorbenzylalkohol und NAD (PDB-Eintrag 4NFH, 1,20 Å Auflösung).
Abb. 1.7 Das aktive Zentrum von substratbeladener Klasse-II-Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase von M. tuberculosis (PDB-Eintrag 3ELF, 1.31 Å Auflösung). Das rechte C-Atom des Fructosegerüsts ist C1, das linke C6; die Ketofunktion mit C2 ist das anomere Zentrum der Ketose.
Abb. 1.8 Die typische Zn(His)₂(Cys)₂-Baueinheit einer Zinkfingerdomäne (PDB-Eintrag 4LJO, 1,56 Å Auflösung).
Abb. 1.9 Die Zn(Cys)₃(His)-Baueinheit einer C1-Domäne (PDB-Eintrag 4FKD, 1,63 Å Auf lösung).
Abb. 1.10 Drei Bindungsmodi in Zinkzentren eines Zinksensorproteins von S. coelicolor in 2,4 Å Auflösung (PDP-Eintrag: 3MWM) Nur die beiden Zinkatome rechts verlassen den Sensor bei Zinkmangel, die Zn(S_Cys)₄-Einheit links bleibt immer intakt.

2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe

Abb. 2.1 Hydrolyse von Harnstoff.
Abb. 2.2 Struktur des Ureaseholoenzyms in 1,6 Å Auflösung, PDB-Eintrag 1EJX.
Abb. 2.3 Das aktive Zentrum in 1EJX.
Abb. 2.4 Katalysezyklus für das Ureasezentrum.
Abb. 2.5 Durch zwei Fluoridoliganden (hellblau) blockierte S.-pasteurii-Urease in 1,59 Å Auflösung (PDB-Eintrag 4CEX).
Abb. 2.6 (a) Diamidohydrogenorthocarbonat und (b) Diamidophosphat.
Abb. 2.7 Das durch Diamidophosphat blockierte aktive Zentrum von Bacillus-pasteurii-Urease bei 2,0 Å Auflösung (PDB-Eintrag 3UBP).
Abb. 2.8 Das mit Nickel(II) beladene Metallchaperon UreE aus H. pylori (ca. 3 Å Auflösung, PDB-Eintrag 3NY0).
Abb. 2.9 Das aktive Zentrum in 3NY0.
Abb. 2.10 Mit Nickel(II) beladenes H.-pylori-HypB (1,59 Å Auflösung, PDB-Eintrag 3TJ8).
Abb. 2.11 Continuous shape measures für das Ni1-Atom in nativer (4CEU) und fluoridbeladener (4CEX) Urease. Für die Abbildung wurde Fig. 6 in [8] um die Werte für die beiden Enzymzentren ergänzt (siehe [8] auch für Einzelheiten zu den Abweichungen von den idealen Koordinationsfiguren (Berry-Pfad, etc.)).

3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs)

Abb. 3.1 Elektronenfluss in einer SOR-Kaskade (gezeichnet nach [6]).
Abb. 3.2 C.-pasteurianum-Rubredoxin in der oxidierten Eisen(III)-Form in 1,5 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1FHH).
Abb. 3.3 Das Cys-XX-Cys-Motiv in C.-pasteurianum-Rubredoxin aus Abb. 3.2.
Abb. 3.4 Cystein (Cys) und Serin (Ser) als Proteinbausteine.
Abb. 3.5 Das aktive Zentrum in 1DXG in 1,8 Å Auflösung.
Abb. 3.6 P.-furiosus-SOR in der Eisen(II)-Form (Kette A in 2,0 Å Auflösung, PDB-Eintrag 1DQK).
Abb. 3.7 Das aktive Zentrum in 1DQK.
Abb. 3.8 Das aktive Zentrum in 1DO6.
Abb. 3.9 Das aktive Zentrum in 2JI3 in 1,95 Å Auflösung. Neben der markierten H-Brückenbindung zwischen Lysin und Hydroperoxid gibt es zwei Wassermoleküle in HBrückenbindungsdistanz zu .
Abb. 3.10 Katalysezyklus für das SOR-Zentrum (wegen des alternativen Reduktionsweges bei Rd^red-Mangel s. Text).

4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren

Abb. 4.1 Potenzialbereiche der verschiedenen Redoxzentren (nachgezeichnet aus [1]).
Abb. 4.2 Die oxidierte Form von [2Fe-2S]-Ferredoxin. PDB-Eintrag 1A70, Auflösung: 1,7 Å.
Abb. 4.3 Die Eisen(III)-Form des Rieske-Proteins in 1JM1 bei 1,1 Å Auflösung.
Abb. 4.4 Das aktive Zentrum des Rieske-Proteins in Abb. 4.3.
Abb. 4.5 Das mit einem Fe₂S₂-Cluster beladene aktive Zentrum von A.-aeolicus-IscU (2Z7E in 2,3 Å Auflösung).

5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen

Abb. 5.1 Das Holoenzym in 1IRO, 1 Å Auflösung.
Abb. 5.2 Das aktive Zentrum in 1IRO.
Abb. 5.3 Der Fe₄S₃-Cluster in H₂-reduzierter Ralstoniaeutropha-Hydrogenase (3RGW, 1,50 Å Auflösung).
Abb. 5.4 Der um 2 e^– oxidierte („superoxidierte“) Fe₄S₃-Cluster in Ralstonia-eutropha-Hydrogenase (4IUB, 1,61 Å Auflösung).
Abb. 5.5 Die mit Citrat beladene Ser642Ala-Aconitase-Mutante in 1C96 (1,8 Å Auflösung).
Abb. 5.6 Röntgenstrukturanalytisch gefasste Zwischenstufen des Aconitase-Katalysezyklus. Im Uhrzeigersinn: 5ACN, 6ACN, 1C96, 1C97, jeweils ca. 2,0 Å Auflösung.
Abb. 5.7 Katalysezyklus für das Aconitasezentrum.
Abb. 5.8 Ein denkbares Intermediat bei der Reduktion von Hydroxymethylmethylallyldiphosphat zu Dimethylallyldiphosphat und Isopentenyldiphosphat (nach [6], Darstellung ohne Ladungen).
Abb. 5.9 S-Adenosylmethionin und die Produkte der reduktiven Spaltung, Methionin und das 5′-Adenosylradikal.
Abb. 5.10 Der Einbau eines Schwefelatoms in Desthiobiotin als letzter Schritt der Biotinbiosynthese nach [2].
Abb. 5.11 Das Liponsäureanion.

6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD)

Abb. 6.1 Struktur einer Proteinkette des MnSOD-Holoenzyms in 1,85 Å Auflösung, PDB-Eintrag 1LUV.
Abb. 6.2 Die MnN₃^HisO^Asp(OH)-Einheit im aktiven Zentrum in 1LUV. Die Amidfunktion einer Glutaminseitenkette ist Donor einer H-Brücke zum Hydroxidoliganden (gestrichelt).
Abb. 6.3 Katalysezyklus mit zwei Inner-Sphere-Redoxschritten für das MnSOD-Zentrum.
Abb. 6.4 Elektrochemische Potenziale von MnSOD und FeSOD sowie der „falsch“ beladenen Formen (s. Text).

7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme

Abb. 7.1 Aspergillus-nidulans-Isopenicillin-N-Synthase mit Aminoadipoylcysteinylglycin als Substrat- und NO als O₂-Analog (1W04) in 1,28 Å Auflösung.
Abb. 7.2 Das aktive Zentrum aus Abb. 7.1.
Abb. 7.3 Die durch Isopenicillin-N-Synthase katalysierte Vierelektronenoxidation von ACV zum Penam-Bizyklus, R = δ-(L-α-Aminoadipolyl). Im Tripeptid in Abb. 7.2 ist der Isopropylrest des Valins durch ein H-Atom ersetzt, der C-Terminus ist im Substratanalog daher Glycin; (α und β bezeichnen Positionen am Cysteinylrest; s. Text).
Abb. 7.4 Die von Naphthalin-1,2-Dioxygenase katalysierte reduktive Cis-Dihydroxylierung.
Abb. 7.5 Das aktive Zentrum der Naphthalin-1,2-Dioxygenase aus Pseudomonas putida (1UUV) in 1,65 Å Auflösung mit Indol als Substrat- und NO als O₂-Analog.
Abb. 7.6 Tetrahydrobiopterin (BH₄), der Kofaktor der pterinabhängigen Hydroxylasen, und dessen 4a-hydroxyliertes Oxidationsprodukt, das zu Dihydrobiopterin (BH₂) dehydratisiert werden kann. Die Pfeile am Amid-O-Atom sind im Text erläutert.
Abb. 7.7 Humane PAH (1J8U) in 1,5 Å Auflösung. Oberhalb des aktiven Zentrums ist – nicht als Ligand – das 2e^–-Reduktionsmittel Tetrahydrobiopterin gebunden.
Abb. 7.8 Das aktive Zentrum aus Abb. 7.7.
Abb. 7.9 Die nicht- und antibindenden α-Spin-Grenzorbitale (rot mit ↑) und die doppelt besetzten, bindenden Molekülorbitale mit - und -Beteiligung (hellrot) der Highspin-Formen oktaedrischer [Fe(NH₃)₅X]ⁿ⁺-Komplexkationen. Von links nach rechts: [Fe^III(NH₃)₆]³⁺, [Fe^III(NH₃)₅CN]²⁺, [Fe^III(NH₃)₅F]²⁺ und [Fe^IV(NH₃)₅O]²⁺. Die Energiewerte sind die der kanonischen Molekülorbitale; die Art des zum MO beitragenden Eisen-d-Orbitals ist jeweils vermerkt (uDFT1; bei der nur geringen Absenkung der doppelt besetzten bindenden MOs beachte man deren Destabilisierung durch den β-Spin).
Abb. 7.10 Einfach besetzte und leere Orbitale (rot) sowie doppelt besetzte bindende Molekülorbitale mit - und -Beteiligung (hellrot) des hypothetischen Komplexkations Highspin-[Fe(NH₃)₅O]²⁺. Der α-Spin-Bereich ist derselbe wie in Abb. 7.9; technische Einzelheiten s. dort. Die β-Spin-MOs 40–44 sind in Abb. 7.11 dargestellt.
Abb. 7.11 Die β-Spin-MOs 40 (unten) bis 44 (oben) in Highspin-[Fe(NH₃)₅O]²⁺. Die Energien sind in Abb. 7.10 dargestellt.

8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor

Abb. 8.1 Der Molybdopterin-Kofaktor der Sulfitoxidase in der Molybdän(VI)-Form. In den übrigen Familien unterscheidet sich die Art der Nichtpterinliganden am Molybdänzentrum.
Abb. 8.2 Die α-Kette in Hühner-Sulfitoxidase mit gebundenem Produkt Sulfat in 2 Å Auflösung (2A9A).
Abb. 8.3 Der Molybdopterin-Kofaktor der Sulfitoxidase in Abb. 8.2 mit gebundenem Sulfat.
Abb. 8.4 Das in [2] verwendete Modell für die reduzierte Form des Molybdopterin-Kofaktors. Die Ladung der Spezies ist 2−.
Abb. 8.5 HOMO (MO 74, unten), LUMO (MO 75, Mitte) und LUMO + 1 (MO 76, oben) in der reduzierten Mo^IV-Form des Moco-Modells aus [2]. Der O–Mo^o-Winkel beträgt 111° (rDFT1, isovalue 0,08).
Abb. 8.6 Links: Der Grenzorbitalbereich in der reduzierten Dioxidomolybdän(IV)-Form der Modellverbindung; rechts: die stabilsten virtuellen Orbitale in der oxidierten Dioxidomolybdän(VI)-Form. Die Orbitale sind in Abb. 8.5 (Mo^IV) und Abb. 8.7 (Mo^VI) abgebildet.
Abb. 8.7 Die drei stabilsten unbesetzten Molekülorbitale in der oxidierten Dioxidomolybdän(VI)-Form der Modellverbindung aus [2]: MO 74 (LUMO, unten), MO 75 (LUMO + 1, Mitte) und MO 76 (LUMO + 2, oben). Der O–Mo–O-Winkel beträgt 115°; gegenüber Abb. 8.5 ist die Orbitaldarstellung um 180° um die horizontale Achse (y) gedreht (rDFT1, isovalue 0,08). Die Koordinatenachsen für die Orbitalbeschreibung im Text verlaufen entsprechend: .
Abb. 8.8 Der durch ein Cu-Zentralatom ergänzte Mo-Kofaktor in CuMoCODH aus O. carboxidovorans in 1,5 Å Auflösung (PDB-Code 1N5W). Der Kofaktor ist nur über ein Cysteinat-S-Atom in das Protein eingebunden, von dem nur ein Fragment der Hauptkette gezeigt ist.

9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren

Abb. 9.1 Seitenansicht des Säulenstapels aus vier α-Helices in unbeladenem T.-dyscritum-Hr (2,0 Å Auflösung, PDB-Eintrag 1HMD).
Abb. 9.2 Aufsicht der Hr-Molekülstruktur aus Abb. 9.1.
Abb. 9.3 Das aktive Zentrum von unbeladenem Hr aus Abb. 9.1.
Abb. 9.4 Das aktive Zentrum von beladenem Hr (1HMO in 2,0 Å Auflösung).
Abb. 9.5 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) von sMMO (PDB-Eintrag 1FZ1 in 2,1 Å Auflösung).
Abb. 9.6 Das aktive Zentrum von sMMOH in Abb. 9.5 in der oxidierten Fe^IIIFe^III-Form.
Abb. 9.7 Das aktive Zentrum von sMMOH in der reaktionsbereiten Fe^IIFe^II-Form in 2,1 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1FYZ).
Abb. 9.8 „Rebound“-Mechanismus im sMMOH-Zentrum.
Abb. 9.9 Die R2-Untereinheit von Maus-RNR in der Tyr-Fe^IIIFe^III-Form in 2,2 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1W68).
Abb. 9.10 Das binukleare Zentrum von Maus-RNR aus Abb. 9.9 in der Tyr-Fe^IIIFe^III-Form.
Abb. 9.11 Das aktive Zentrum in E.-coli-Flavodieisen-O₂-Reduktase (PDB-Eintrag 4D02, 1,75 Å Auflösung).

10 Bioliganden und Bindungsmodelle

Abb. 10.1 Die beiden tautomeren Formen des Histidin-Proteinbausteins (His, H); δ und ϵ beziehen sich auf den kürzesten Weg, auf dem man vom α-C-Atom aus das jeweilige N-Atom erreichen kann.
Abb. 10.2 Detail aus der Carboanhydrasestruktur aus Kapitel 1. Die beiden in Aufsicht gezeigten His-Liganden binden in der δ- (unten links) und in der ϵ-Form (rechts; auch das His in Seitenansicht ist ϵ-bindend). Die H-Atome an den nicht zinkbindenden N-Atomen sind bei der gegebenen Auflösung nicht detektierbar.
Abb. 10.3 Aspartat (Asp, D) und Glutamat (Glu, E) als Proteinbausteine.
Abb. 10.4 Cysteinat (Cys, C) als Proteinbaustein.
Abb. 10.5 Tyrosinat (Tyr, Y) als Proteinbaustein.
Abb. 10.6 Methionin (Met, M) als Proteinbaustein.
Abb. 10.7 Das Protoporphyrin-IX-Dianion. Der Eisen(II)-Komplex ist Häm b.
Abb. 10.8 Die nicht- und antibindenden α-Spin-Grenzorbitale (rot mit ↑) und die doppelt besetzten, bindenden Molekülorbitale mit Metallbeteiligung in zwei hypothetischen Komplexen. Links: das Highspin-[Fe(NH₃)₆]³⁺-Ion, rechts: das Highspin-[Fe(NH₃)₂(por)]⁺-Ion (Fe–N_por 2,07, Fe–NH₃ 2,22 Å).
Abb. 10.9 Das mit einem α-Spin besetzte MO 91 mit der antibindenden π-Wechselwirkung zwischen d_xy des Eisen(III)-Zentralatoms und Porphyrinbeiträgen im hypothetischen Highspin-[Fe(NH₃)₂(por)]⁺-Ion; por = Porphyrinat(2−), Projektion entlang z, x und y entlang der Fe–N-Bindungen (Rechenmethode und Parameter wie bei Abb. 7.9, Isovalue 0,04).
Abb. 10.10 Das β-HOMO (MO 100) in der in Abb. 10.9 beschriebenen Rechnung, Isovalue 0,04.

11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin

Abb. 11.1 Unbeladenes Mb in 1,15 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1A6N). Das distale Histidin ist His 64 (E7), das proximale Histidin ist His 93 (F8).
Abb. 11.2 Mit O₂ beladenes Mb in 1,0 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1A6M).
Abb. 11.3 Das aktive Zentrum des in Abb. 11.2 gezeigten oxyMb.
Abb. 11.4 Mit CO beladenes Mb in 1,5 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1DO1).
Abb. 11.5 σ-Hin- und π-Rückbindung in Carbonylkomplexen (ohne Formalladungen).
Abb. 11.6 Das hier verwendete Koordinatensystem zur Orbitalbezeichnung in Hämderivaten.
Abb. 11.7 α-Grenzorbitalbereich der beteiligten Molekülorbitale bei der O₂-Koordination. Weitere Erläuterungen finden sich im Text.
Abb. 11.8 2-Picolylamin (2-pic).
Abb. 11.9 met-Myoglobin in 1,2 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1BZ6).

12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC)

Abb. 12.1 Die Grenzorbitale des [Fe(CN)₅(NO)]²⁻-Ions (rDFT1).
Abb. 12.2 Die Grenzorbitale des [Fe(CN)₅(NO)]²⁻-Ions in derselben Nummerierung wie in Abb. 12.1.
Abb. 12.3 Lewis-Formeln (a) NO⁺, (b) NO.
Abb. 12.4 Das aktive Zentrum der mit Substrat beladenen NO-Reduktase Cytochrom P450nor in 1,7 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1CL6).
Abb. 12.5 Die Fe–NO-Wechselwirkung in einem {FeNO}⁶-Zentrum. Links: Die an einer der beiden Fe^II→NO⁺-Rückbindungen beteiligten Orbitale. Rechts: Lewis-Formeln (ohne Ladungen, •, ◦: α- und β-Spin); (a) die Fe←σ-Hinbindung (die Bindung kommt in Abb. 12.1 und 12.2 nicht vor, da sie deutlich unterhalb des Grenzorbitalbereichs liegt), (b) Fe←σ-Hinbindung und Fe→NO-π-Rückbindungen, (c) Modifi-kation von (b) durch Spinpolarisation der beiden Rückbindungen.
Abb. 12.6 Mit zwei NO-Molekülen beladenes Cimex-Nitrophorin in 1,75 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1Y21).
Abb. 12.7 Das aktive Zentrum des Nitrophorins aus Abb. 12.6.
Abb. 12.8 Das NO-Addukt an Myoglobin in 1,9 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1JDO).
Abb. 12.9 Das SOMO im {FeNO}⁷-Modellkomplex [Fe(NO)(por)(SMe)]⁻ (por = Porphinat(2–); ∠ FeNO 140°.
Abb. 12.10 Die Fe–NO-Wechselwirkung im {FeNO}⁷-Zentrum von MbNO, das bei der Bindung eines NO-Neutralmoleküls an Eisen(II) entsteht.
Abb. 12.11 Das aktive Zentrum des NO-Sensorproteins von Shewanella oneidensis in 1,65 Å Auflösung (PDB-Code 4U9B). Im nicht NO-beladenen Protein koordiniert das gezeigte Histidin als proximaler Ligand an das Eisen(II)-Zentralatom.

13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450

Abb. 13.1 Die reduzierte Form von Hefe-Cytochrom c in 1,2 Å Auflösung (PDBEintrag 1YCC). Für eine Strukturanalyse der oxidierten Form in 1,9 Å Auflösung s. 2YCC.
Abb. 13.2 Das aktive Zentrum des Hefe-Cytochrom c aus Abb. 13.1.
Abb. 13.3 Häm-Katalase in 1,6 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1QWL).
Abb. 13.4 Das aktive Zentrum der Häm-Katalase in Abb. 13.3.
Abb. 13.5 Mit Campher beladenes Cytochrom P450 in 1,9 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1T86).
Abb. 13.6 Das aktive Zentrum von Cyt-P450 aus Abb. 13.5.
Abb. 13.7 Katalysezyklus für das Cytochrom-P450-Zentrum.

14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu_A-Zentren

Abb. 14.1 Das Cu(His)₂(Cys)-(Met)-Motiv aus Abb. 14.2.
Abb. 14.2 Die Struktur von Plastocyanin in 1,8 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1KDI). Neben dem aktiven Zentrum ist ein benachbarter Tyrosinrest hervorgehoben (s. Text).
Abb. 14.3 Das β-LUMO im hypothetischen d⁹-Komplexion [Cu(NH₃)₂(SMe)]⁺; Cu–N 2,01 Å, Cu–S 2,14 Å, ∠ NCuN 100° (uDFT1, isovalue= 0,04).
Abb. 14.4 Das β-LUMO in [Cu(NH₃)₄(H₂O)₂]²⁺ (uDFT1, isovalue = 0,06).
Abb. 14.5 Das β-LUMO im hypothetischen d⁹-Komplexion [Cu(NH₃)₃]²⁺ (uDFT1, isovalue = 0,04).
Abb. 14.6 N₂O-Reduktase, ein Enzym mit einem Cu_A-Zentrum in 1,6 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1FWX).
Abb. 14.7 Das in Abb. 14.6 oben rechts lokalisierte Cu_A-Zentrum.
Abb. 14.8 Das α-HOMO (uDFT1, isovalue 0,05) in [Cu₂(NH₃)₂(SMe)₂]⁺; Cu–S 2,29 Å, Cu–Cu 2,39 Å. Die Koordinatenachsen für die Orbitalbeschreibung im Text verlaufen entsprechend:

15 Aktivierung von O₂-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O₂-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität

Abb. 15.1 Die Struktur von L.-polyphemus-Hämocyanin in 2,4 Å Auflösung (PDBEintrag 1OXY).
Abb. 15.2 Das O₂-beladene aktive Zentrum des Hämocyanins aus Abb. 15.1.
Abb. 15.3 Das aktive Zentrum von nicht beladenem Hämocyanin in 2,2 Å Auflösung (1LLA).
Abb. 15.4 Das aktive Zentrum von nicht aktivierter Tyrosinase („Prophenoloxidase“) in der )-met-Form in 1,8 Å Auflösung (PDB-Eintrag 3WKY).
Abb. 15.5 Umsetzung eines monophenolischen Substrats in Tyrosinase. Mit Tyr als Phenol entsteht DOPA-Chinon.
Abb. 15.6 Das Cu₂-Zentrum in pMMO in 2,8 Å Auflösung (PDB-Eintrag 3RGB).
Abb. 15.7 CuZnSOD in 1,8 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1HL5).
Abb. 15.8 Das aktive Zentrum der CuZnSOD aus Abb. 15.7.
Abb. 15.9 Katalysezyklus für das CuZnSOD-Zentrum.
Abb. 15.10 Das aktive Zentrum in der Cellulose-C1-oxidierenden bakteriellen Polysaccharidmonooxygenase aus Streptomyces coelicolor; PDB-Code 4OY7, 1,5 Å Auflösung.
Abb. 15.11 (a) Der -Kern in O₂-beladenen Typ-3-Kupferenzymen; (b) das isomere -Zentrum.

16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO)

Abb. 16.1 Die von Galactose-Oxidase katalysierte Reaktion, dargestellt an Galactopyranose; als Produkt ist das Aldehydhydrat formuliert.
Abb. 16.2 Galactose-Oxidase aus Fusarium sp. in 2,3 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1T2X).
Abb. 16.3 Das aktive Zentrum der GO aus Abb. 16.2.
Abb. 16.4 Der Galactose-Oxidase-Zyklus mit dem in [7] vorgeschlagenen Start. Die räumliche Ausrichtung ist an Abb. 16.3 angelehnt.
Abb. 16.5 Zwei von 26 Proteinketten in Rinderherz-CcO in 1,8 Å Auflösung (PDB-Eintrag 1V54).
Abb. 16.6 Häm-a₃-Cu_B-Zentrum der CcO aus Abb. 16.5.
Abb. 16.7 Der CcO-Zyklus. Die räumliche Ausrichtung ist an Abb. 16.6 angelehnt, Y steht für Tyrosin ohne die explizit gezeichnete phenolische OH-Funktion.

17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O₂-freisetzende Komplex in Photosystem II

Abb. 17.1 Das Kok-Experiment (nach V.P. Shinkarev [1]). Auf der Ordinate ist die von dunkeladaptierten Spinatchloroplasten (im Zustand S₁) nach einem Blitz der angegebenen Nummer freigesetzte Sauerstoffmenge aufgetragen.
Abb. 17.2 Photosystem II des photosynthetisierenden Cyanobakteriums Thermosynechococcus vulcanus als Proteinkomplex, der die Thylakoidmembran durchdringt. Das α-Helixpaket ist Teil der Membran (Außenseite: oben); der stark hydratisierte untere Teil, an dessen Grenze zur α-Helixreihe die beiden OECs liegen, ragt in das Lumen des Chloroplasten (PDB-Eintrag 3arc/3wu2, 1,9 Å Auflösung).
Abb. 17.3 Einer der beiden OECs aus T.-vulcanus-Photosystem II im S₁-Zustand (PDB-Eintrag 4ub6, 1,9 Å Auflösung). Violett: Mn, grün: Ca, terminale O-Atome werden als Aqualiganden interpretiert, verbrückende O-Atome als Oxidoliganden.
Abb. 17.4 Alternative Darstellung des T.-vulcanus-OEC. Die proteinogenen Liganden sind nur angedeutet; rote Kugeln: O^2– oder OH^–, grün: Ca, violett: Mn. Die Orientierung ist ähnlich wie in [2].
Abb. 17.5 Das höchste besetzte α-Spin-Molekülorbital (MO 43) im [Mn^IIIF₆]^3–-Ion.
Abb. 17.6 (a) Das regulär oktaedrische [MnF₆]^2–-Ion im Kristallfeldmodell (Mn–F 1,79 Å in K₂[MnF₆], [11]). (b) Das verzerrt oktaedrische Highspin-[MnF₆]^3–-Ion im Kristallfeld modell (Mn–F 4 × 1,88 Å, 2 × 2,02 Å in Na₃[MnF₆], [10]; ein Überblick über die JT-Verzerrung in [MnF₆]^3– wird in [8] gegeben).
Abb. 17.7 Übersicht über die Katalyse im OEC.
Abb. 17.8 S₄ → S₀ in minimaler Darstellung.

18 Hydrogenasen

Abb. 18.1 [NiFe]-Hydrogenase aus D. vulgaris in 1,35 Å Auflösung (PDB-Code 1UBU).
Abb. 18.2 Ausschnitt aus der 1UBUStrukturanalyse mit hervorgehobenen Kofaktoren.
Abb. 18.3 Das reduzierte NiFe-Zentrum (Ni-R) in R. eutropha in 0,89 Å Auflösung (PDB-Code 4U9H); Ni–Fe 2,57 Å; man beachte die Protonierung des rechten obereren Cys-Liganden.
Abb. 18.4 Katalysezyklus für das [NiFe]-Hydrogenasezentrum nach [1].
Abb. 18.5 Carbamoylphosphat als Quelle für Cyanidoliganden.
Abb. 18.6 [FeFe]-Hydrogenase in 1,6 Å Auflösung (PDB-Code 1HFE).
Abb. 18.7 Das aktive Zentrum von C.-pasteurianum-[FeFe]-Hydrogenase in 1,4 Å Auflösung (PDB-Code 3C8Y).
Abb. 18.8 C–N- und C–O-Valenzschwingungen in Hyd F (nach-gezeichnet von Abb. 3 in [4]). Die Doppelbande links entspricht der symmetrischen und antisymmetrischen C–N-Valenzschwingung in der Fe(CN)₂-Einheit, es folgen bei niedrigerer Energie die Valenzschwingungen der terminalen und der verbrückenden Carbonylliganden.
Abb. 18.9 [Fe]-Hydrogenase, 1,75 Å Auflösung (PDB-Code 3F47).
Abb. 18.10 Der Guanylylpyridonligand in 3F47.
Abb. 18.11 Guanylylpyridon.

19 Nitrogenase

Abb. 19.1 Ein αβ-Heterodimer des MoFe-Proteins von A.-vinelandii-Nitrogenase in 1,16 Å Auflösung (PDB-Code 1M1N, hell: α-, dunkel: β-Kette).
Abb. 19.2 Der P-Cluster in 1M1N.
Abb. 19.3 Der FeMo-Kofaktor in 3U7Q in 1,0 Å Auflösung.
Abb. 19.4 Der FeMo-Kofaktor aus A. vinelandii nach der Behandlung mit CO (PDB-Code 4TKV, 1,5 Å Auflösung).

20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase

Abb. 20.2 Der superreduzierte Cobalamin-Kofaktor aus dem E.-coli-Enzym in 3 Å Auflösung (PDB-Code 1K7Y).
Abb. 20.1 Methylierte cobalaminabhängige Methioninsynthase in 3 Å Auflösung (PDB-Code 1BMT).
Abb. 20.3 Der Kofaktor in Abb. 20.1.
Abb. 20.4 N⁵-Methyltetrahydrofolat; Ar ist ein 4-(NGlutamoyl)-carboxyphenyl-Rest.
Abb. 20.5 Methionin-Synthase-Katalysezyklus.
Abb. 20.6 Die Lowspin-d⁸-Konfiguration im quadratischplanaren Kristallfeld (mit z als Flächennormale). Das -Orbital ist willkürlich als HOMO gewählt; es kann auch als stabilstes der fünf Orbitale vorliegen.
Abb. 20.7 Nukleophiler Angriff der Metallbase [Ir^I(CO)Cl(PPh₃)₂] auf das polare Substrat Iodmethan. Das von Iridium eingebrachte -Orbital zählt im Produkt zum -Liganden.

21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase

Abb. 21.1 M.-thermoacetica-CODH/ACS in 2,2 Å Auflösung (PDB-Code 1MJG).
Abb. 21.2 Der C-Cluster der CODH/ACS in 1MJG.
Abb. 21.3 Das CO/CO₂-Gleichgewicht im C-Cluster, in umgekehrter Richtung dargestellt in Analogie zur technischen CO-Umwandlung.
Abb. 21.4 Der A-Cluster der CODH/ACS in M. thermoacetica in 2,2 Å Auflösung, PDB-Code 1MJG.
Abb. 21.5 Der A-Cluster der CODH/ACS in M. thermoacetica in 1,9 Å Auflösung, PDB-Code 1OAO.
Abb. 21.6 CO-Methylierung im Monsanto-Prozess.

22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“)

Abb. 22.1 Xylitbeladene Xylose-Isomerase in hoher Auflösung (0,95 Å, PDB-Eintrag 1S5N).
Abb. 22.2 Das aktive Zentrum in 1S5N.
Abb. 22.3 Das aktive Zentrum in 1S5M.
Abb. 22.4 Die Umgebung des α-D-Glucopyranosesubstrats in 1S5M.
Abb. 22.5 An Mg-Zentren gebundene keto-Xylulose in 3CWH.
Abb. 22.6 An Ni-Zentren gebundene Aldehydoglucose in 3KBN.
Abb. 22.7 Xylose-Xylulose-Umwandlung im aktiven Zentrum von Xylose-Isomerase.

23 Eisenstoffwechsel

Abb. 23.1 Pourbaix-Diagramm für eine wässrige Eisensalzlösung. Daten: Eisengesamtkonzentration: 10⁻⁶ mol L⁻¹, Löslichkeitsprodukte von Eisen(II)- und Eisen(III)-hydroxid: 10⁻¹⁶ und 10⁻³⁹, Standardpotenzial des Redoxpaares Eisen(II/III) in saurer Lösung: 0,77 V. Die grau unterlegten Bereiche 1 und 2 werden im Text erläutert.
Abb. 23.2 Humanes Serumtransferrin in 1,8 Å Auflösung (PDB-Code 1D3K).
Abb. 23.3 Das eisenbeladene Zentrum des Transferrins in Abb. 23.2.
Abb. 23.4 Struktur des Δ-konfigurierten Enterobactin-Vanadium(IV)-Komplexes im Kristall.
Abb. 23.5 Struktur der Pore für Fe-beladenes Enterobactin. PDB-Eintrag 1FEP, 2,4 Å Auflösung.
Abb. 23.6 Struktur der Pore aus Abb. 23.5 für Fe-beladenes Enterobactin in der Durchsicht. Die Pore ist durch einen Stopfen (blau) verschlossen.

25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7

Abb. 25.1 Quelle: Tabelle 1 in [1].
Abb. 26.1 Die 14 Bravais-Gitter.
Abb. 26.2 Braggsches Gesetz.

27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie

Abb. 27.1 Elektronische Übergänge in einem oktaedrischen Übergangsmetallkomplex; links: Orbitale des Metalls, rechts: Orbitale des Liganden, Mitte: Molekülorbitale des Komplexes.
Abb. 27.2 Diagramm der potenziellen Energie eines Moleküls in Abhängigkeit vom Kernabstand zur Illustration des Franck-Condon-Prinzips.
Abb. 27.3 Einstrahl- (a) und Zweistrahlspektrometer (b).
Abb. 27.4 Energieniveauschema nach Anregung eines Elektrons (Jablonski-Diagramm).
Abb. 27.5 Absorptions- und Fluoreszenzspektrum von Chininsulfat in 1 M Schwefelsäure.
Abb. 27.6 Bauprinzip eines Fluoreszenzspektrometers.
Abb. 27.7 Aufbau eines Polarimeters.
Abb. 27.8 Allgemeines ORD-Spektrum.
Abb. 27.9 Linear polarisiertes Licht als Kombination der Feldvektoren von links- und rechtszirkular polarisiertem Licht. (a) Darstellung des linearpolarisierten Lichtes durch Addition zweier zirkular-polarisierter Vektoren. (b) Zueinander enantiomere zirkulare Lichtvektoren.
Abb. 27.10 Allgemeines CD-Spektrum: Enantiomer A zeigt einen positiven Cotton-Effekt, Enantiomer B einen negativen.

28 Elektrochemie

Abb. 28.1 Helmholtz-Doppelschicht an einer Elektroden-oberfläche.
Abb. 28.2 (a) Aufbau einer CV-Apparatur; (b) Potenzialverlauf.
Abb. 28.3 Änderung der Konzentration eines Stoffes innerhalb der nernstschen Diffusionsschicht nach Anlegen einer Spannung.
Abb. 28.4 (a) Form einer cyclovoltammetrischen Welle, (b) Cyclovoltammogramm eines reversiblen Systems.
Abb. 28.5 Theoretischer Kurvenverlauf eines Cyclovoltammogramms. (a) Reversibles System; (b) quasireversibles System; (c) irreversibles System.
Abb. 28.6 Potenzialwellenformen für die normale Pulsvoltammetrie (NPV) und die differenzielle Pulsvoltammetrie (DPV): (a) typisches Voltammogramm (Strom gegen Spannung); (b) Pulsfolge (Spannung gegen Zeit).
Abb. 28.7 (a) Typische Kurve für die Square Wave Voltammetrie (SWV); (b) Verlauf des Potenzials gegen die Zeit.
Abb. 28.8 Potenzialhyperflächen einer Elektronentransferreaktion: (a) von Edukt; (b) von Produkt.

29 Theoretische Methoden

Abb. 29.1 Übersicht theoretischer Methoden.
Abb. 29.2 Kombination von drei GTOs ergibt näherungsweise ein STO.
Abb. 29.3 (a) Hinzufügen eines Satzes von d-Polarisationsfunktionen für jedes Nichtwasserstoffatom, (b) Hinzufügen von p-Polarisationsfunktionen für Wasserstoff.
Abb. 29.4 Das Solvensmolekül wird über die Moleküloberfläche „abgerollt“. Hierbei sind die verwendeten Radien entscheidend für die Kavitätsgröße.
Abb. 29.5 Beispiel für eine Potenzialenergiehyperfläche.
Abb. 29.6 Potenzialtopf in harmonischer Näherung mit Nullpunktsenergie.
Abb. 29.7 Beispiele isodesmischer (a, b) und homodesmotischer (c) Reaktionen.
Abb. 29.8 Für CAS-Rechnungen sind alle möglichen Konfigurationen innerhalb des aktiven Raums zugelassen.

30 Resonanz-Raman-Spektroskopie

Abb. 30.1 Rayleigh- und Raman-Streuung im Vergleich (k als Wellenvektor). (a) Rayleigh-Streuung. Polarisation der Elektronen durch elektromagnetische Welle → Abstrahlung hν mit gleicher Frequenz (Hertz-Dipol). (b) Raman-Streuung. Polarisation der Elektronen durch elektromagnetische Welle → Anregung/Abregung einer Molekülschwingung hν (vib) → inelastische Streuung.
Abb. 30.2 Stokes- und Antistokes-Streuung.
Abb. 30.3 Raman-Spektrum von Tetramethylguanidinochinolin (Anregung bei 1064 nm).
Abb. 30.4 Resonanz-Raman-Energieübersicht.
Abb. 30.5 90°-Aufbau für Raman-Messungen.
Abb. 30.6 Elektronische Isomerie zwischen Peroxo- und Bis(μ-oxo)dikupferkomplexen.
Abb. 30.7 (a) Peroxokomplex [Cu₂O₂(MeAN)₂]²⁺ in Kristallen von [Cu₂O₂(MeAN)₂][SbF₆]₂; (b) Raman-Spektrum bei einer Anregungsenergie von 568 nm. Copyright © mit freundlicher Genehmigung der American Chemical Society.

31 Röntgenabsorptionsspektroskopie

Abb. 31.1 (a) Photoelektrischer Effekt, bei dem Röntgenstrahlung absorbiert wird und ein Kernelektron als Photoelektron ins Kontinuum geht; (b) Zerfall des angeregten Zustands über Röntgenfluoreszenz aus höheren Schalen.
Abb. 31.2 Absorptionskante von Cu(II) mit XANES- und EXAFS-Region.
Abb. 31.3 Rückstreuung an Nachbaratomen.
Abb. 31.4 Übersicht über den experimentellen Aufbau, adaptiert von [1].
Abb. 31.5 (a) Einfluss des Abstands der Rückstreuer auf die EXAFS-Funktion (durchgezogen R = 3,6 Å, gestrichelt R = 2,0 Å); (b) Einfluss der Anzahl gleicher Rückstreuer auf die EXAFS-Funktion (durchgezogen 1 Rückstreuer, gestrichelt 3 Rückstreuer), adaptiert von [2].
Abb. 31.6 (a) Molekülstruktur von [Cu(DMEGqu)₂(OTf)]⁺; (b) Cu-K-Kanten-k³-gewichtetes EXAFS und Fit im k-Raum für [Cu(DMEGqu)₂(OTf)]OTf, adaptiert von [3].
Abb. 31.7 Fourier-transformierte Daten aus Abb. 31.6. (Cu-N 1,98 Å, Cu-O 2,37 Å), adaptiert von [3].
Abb. 31.8 (a) Bis(μ-oxo)dikupfer(III)-Komplex von Bis{bis(tetramethylpiperidino)guanidino}propan; (b) Cu-K-Kante des Kupfer(I)-Precursor-Komplexes und des Bis(μ-oxo)dikupfer(III)-Komplexes; (c) EXAFS-k³-gewichtete Funktion; (d) Fourier-transformierte EXAFS-Funktion adaptiert von [4].

32 Mößbauer-Spektroskopie

Abb. 32.1 Energieniveauschema für den Zerfall von ⁵⁷Co. I_g = Kernspin des Grundzustands; I_e = Kernspin der angeregten Zustände.
Abb. 32.2 Übersicht eines Mößbauer-Spektrometers.
Abb. 32.3 Charakteristische Bereiche für die Isomerieverschiebung für Eisenverbindungen, adaptiert von [2].
Abb. 32.4 Quadrupolaufspaltung: (a) Energieniveauschema; (b) allgemeines Mößbauer-Spektrum; (c) drei reale Fälle, adaptiert von [2].
Abb. 32.5 Magnetische Aufspaltung: Energieniveauschema und allgemeines Mößbauer-Spektrum.
Abb. 33.1 (a) Zeeman-Aufspaltung für einen Elektronenspin im Magnetfeld; (b) Absorptionslinie bei Resonanz; (c) die durch Feldmodulation erhaltene 1. Ableitung der Absorptionslinie.
Abb. 33.2 Skizze eines typischen CW-EPR-Spektrometers.

33 Elektronenspinresonanzspektroskopie

Abb. 33.3 Beispiele für ein isotropes Cu-EPR (a), ein rhombisches Cu-EPR (b) und ein axiales Cu-EPR (c).
Abb. 33.4 Spinpolarisation.
Abb. 33.5 Vanadium(IV)-Kopplung mit Kernspin (I = 7/2): acht Linien in Vanadylacetylacetonat.
Abb. 33.6 Aufspaltung im Naphthalinsystem.
Abb. 33.7 Axiales Cu-EPR mit Hyperfeinkopplung.
Abb. 33.8 Allgemeine Aufspaltung in gerad- und ungeradzahligen Spinsystemen.
Abb. 33.9 EPR-Spektrum von Mn²⁺ mit I = 5/2 und S = 5/2.
Abb. 33.10 (a) Skizze von blauen Kupferproteinen; (b) EPR-Spektrum von normalem Kupfer (unten) im Vergleich zu dem von kovalentem Kupfer (oben).
Abb. 33.11 (a) EPR bei 10K von hs-Fe(III)-Verbindung [2], (b) EPR bei 10 K von ls-Fe(III)-Verbindung [2], (c) Aufspaltung bei hs-Fe(III) mit D als axialer Komponente der Nullfeldaufspaltung. Copyright © mit freundlicher Genehmigung von Wiley-VCH.

34 Magnetische Messungen mit SQUID

Abb. 34.1 Temperaturabhängigkeit von χ für paramagnetische, ferromagnetische und antiferromagnetische Systeme.
Abb. 34.2 Übersicht über den experimentellen Aufbau.
Abb. 34.3 Chlorido-Corrol-Eisen-Komplex, seine mögliche Spinsituation und das dazugehörige magnetische Moment aufgetragen gegen die Temperatur (Inset: Messungen bei verschiedenen Feldstärken) [3]. Copyright © mit freundlicher Genehmigung von Wiley-VCH.

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Autoren

Sonja Herres-Pawlis
RWTH Aachen
Institut für Anorganische Chemie
Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie
Landoltweg 1
52074 Aachen
Deutschland

Peter Klüfers
LMU München
Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie
und Koordinationschemie
Butenandtstr. 5–13, Haus D
81377 München
Deutschland

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Metalloproteine erschließen sich durch koordinationschemische Konzepte: Orbitalbetrachtungen wie im oktaedrischen Lowspin-Komplex [Fe(CN)₅(NO)]²⁻, dessen Natriumsalz ein Wirkstoff der WHO-essential-medicines-Liste ist, erhellen auch die O₂-Bindung in Myoglobin.

Metalloproteine, Methoden und Konzepte